Bedømmelseskomité
1. opponent: Professor Terje Johansen, Institutt for medisinsk biologi, Universitetet i Tromsø
2. opponent: Professor Trond Berg, Institutt for molekylær biovitenskap, Universitetet i Oslo
3. medlem av bedømmelseskomitéen: Professor Anne Carine Østvold, Institutt for medisinske basalfag, Universitetet i Oslo
Leder av disputas: Professor Inger Helene Madshus, Institutt for patologi, Fakultetsdivisjon Rikshospitalet, Universitetet i Oslo
Veileder: Professor Sjur Olsnes, Det norske radiumhospital, Institutt for kreftforskning, Biokjemisk avdeling.
Sammendrag
En ny metode for å identifisere protein interaksjoner i levende celler:
M.Sc. Trine Nilsen har utviklet en ny metode for å identifisere hvilke proteiner som binder seg til hverandre i levende celler.
Ved å finne ut hvilke proteiner som binder seg til hverandre inne i cellene kan man lære noe om hvilke prosesser de forskjellige proteinene er involvert i. Kartlegging av prosesser som f.eks. signaloverføring fra et eksternt molekyl til cellens indre er helt essensielt for å forstå hvordan en celle fungerer. Flere metoder har blitt utviklet for å identifisere slike protein interaksjoner. Ofte utføres disse teknikkene i prøverør, noe som ikke alltid gjenspeiler situasjonen i levende celler. Dagens metoder for å studere protein interaksjoner i levende celler krever ofte svært avansert utstyr og ekspertise. Metoden som Trine Nilsen har utviklet er i motsetning meget enkel og medfører ingen store kostnader på tross av at det anvendes levende celler.
Prinsippet for metoden er svært enkelt. Dersom et protein blir merket med en adresselapp som fører proteinet inn i avlukkede, sub-cellulære avdelinger, peroxisomer, vil proteiner som binder seg til det merkede proteinet kunne følge med inn i peroxisomene. Dersom de potensielle bindings-partnerne kan påvises i peroxisomene, vil dette være et bevis på at proteinene interagerer i cellen.
I sin avhandling Intracellular interactions and nucleocytoplasmic trafficking of exogenous FGF-1, har Trine Nilsen anvendt denne metoden til å identifisere proteiner som binder seg til fibroblast vekstfaktor–1 (FGF-1). FGF-1 kan overføre signaler til celler ved å binde seg til reseptorer på celle-overflaten, men også trenge inn i celler for å utføre separate og hittil ukjente handlinger, noe som ofte er avhengig av interaksjoner med andre proteiner. Casein kinase 2 og Exportin-1 ble identifisert som FGF-1 bindings partnere. Exportin-1 ser ut til å være en viktig regulator av både funksjonen og levetiden til FGF-1 inne i celler.
Kontaktperson
For mer informasjon, kontakt Siri Fjeld.