Bedømmelseskomité
1. opponent: Alexandre Benmerah, Ph.D., Institut Cochin, Universite Paris Descartes, Paris, France
2. opponent: Professor emeritus Trond Berg, Institutt for molekylær biovitenskap, Det matematisk-naturvitenskapelige fakultet, UiO
3. medlem av bedømmelseskomitéen: Professor Dagny Lise Sandnes, Farmakologisk institutt, Fakultetsdivisjon Rikshospitalet
Leder av disputas: Professor Jan Øivind Moskaug, Avdeling for biokjemi, Institutt for medisinske basalfag, UiO
Veileder: Professor Harald Stenmark, Cancer Biomedicine, Senter for fremragende forskning
Sammendrag
Ny viten om cellelogistikk og sykdomsutvikling
Transportmaskineriet i cellene våre er temaet for molekylærbiolog Ingrid Roxruds doktorgradsarbeid, som har ført til oppdagelsen av et nytt transportprotein samt studert sammenhenger mellom cellens transportmaskineri og sykdom. Et voksent menneskes kropp består av trillioner med celler, og cellene er dypt avhengige av god logistikk for å fungere. Molekyler som proteiner og fettstoffer blir kontinuerlig fraktet mellom ulike destinasjoner i cellen, samt inn og ut av cellen, og forstyrrelser i disse prosessene kan bidra til bl.a. kreft og nevrodegenerative sykdommer.
Cand. scient. Ingrid Roxrud ved Det medisinske fakultet, Fakultetsdivisjon Det norske radiumhospital, har i sitt doktorgradsarbeid studert et av cellens viktigste veikryss, kalt et endosom. Studiet har ført til oppdagelsen av et nytt protein på endosomet, som er nødvendig for korrekt transport av bestemte proteiner fra endosomer og videre inn i cellen. Denne transportprosessen er tidligere foreslått å være av betydning for kreftutvikling, og videre studier av proteinene som påvirker denne prosessen er viktig for å kartlegge hvordan kreftceller utvikles.
I tillegg har Ingrid Roxrud og hennes medarbeidere studert en nylig identifisert forbindelse mellom psykisk utviklingshemming og et annet endosom-protein, og vist at dette proteinet er viktig for å kontrollere endosomets indre pH-verdi. Dette kan være grunnlaget for sykdomsbildet hos pasienter med en mutert utgave av proteinet, og arbeidet har videre slått fast at det muterte proteinet er ustabilt, og dermed trolig dysfunksjonelt.
Kontaktperson
For mer informasjon, kontakt Louise K. Aarnes.