For å kunne studere proteinene mine på atom-nivå må jeg løse 3D-strukturen. Dette gjøres ved å først gro proteinkrystaller, og deretter avbilde dem med røntgenstråling. Dette er ikke like lett som det er å lage saltkrystaller. Proteiner består av hundrevis av aminosyrer, og det skal mye til for at disse legger seg sammen i et ordnet mønster. Til sammenligning består vanlig bordsalt kun av to atomer, natrium og klor.
![](/klinmed/personer/vit/julieehe/blogg_jeh/ctb_crystals.jpg)
Vi trenger derfor spesielle teknikker, der proteinet blir blandet med ulike salter og presipitanter, ved varierende pH. Membranproteiner er enda vanskeligere å krystallisere enn vanlige (løselige) proteiner, så vi trenger en enda mer komplisert metode, nemlig krystallisering i lipidkubisk fase (lipidic cubic phase), også kalt LCP. I denne metoden prøver vi å få proteinkrystaller til å gro inne i en gjennomsiktig salvelignende boble, mellom to glassplater. Dette krever spesielle roboter for presis pipettering.
![](/klinmed/personer/vit/julieehe/blogg_jeh/lcp.jpg)
I Oxford finnes en partikkelakselerator, en synkrotron, som produserer svært sterke røntgenstråler ideelle for mine proteinkrystaller. Forskere som jobber der holder på å utvikle en automatisert strålelinje der man kan putte disse platene med LCP-krystaller rett inn i røntgenstrålen. Vanligvis må glassplaten åpnes, og vi må manuelt plukke ut de bittesmå krystallene. Med denne nye metoden slipper vi den potensielt destruerende krystall-fiskingen, og det hele blir mye mer effektivt. Planen er at mitt protein skal bli et av testproteinene de trenger for å ferdigutvikle metoden.
![](/klinmed/personer/vit/julieehe/blogg_jeh/lcp2.jpg)
![](/klinmed/personer/vit/julieehe/blogg_jeh/beamline2.jpg)